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![Das Anabaena Ferredoxin Protein mit dem [2Fe-2S] Eisen-Schwefel Cluster](images/anabaena-ferredoxin-protein.jpg)
Das Anabaena Ferredoxin Protein mit dem [2Fe-2S] Eisen-Schwefel
Cluster.
Abbildung Copyright by E. Schreiner und D. Marx
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Eisen-Schwefel-Zentren in Proteinen
Die so genannten Eisen-Schwefel-Proteine sorgen dafür, dass die großen
Energiemengen, die waehrend der Atmung oder Photosynthese erzeugt
wurden, der Zelle in kleinen Portionen kontrolliert zur Verfügung
gestellt werden. Bei diesen Prozessen spielen kleine Atomklumpen
("Cluster"), bestehend aus "typisch anorganischen Atomen" wie Eisen
und Schwefel, eine wichtige Rolle, weil sie Elektronen aufnehmen und
wieder abgeben können. "Diese Atome können also im Protein sozusagen
kontrolliert zum 'Rosten und Entrosten' gebracht werden", verdeutlicht
Dr. Eduard Schreiner, der Erstautor der Arbeit. Darüber hinaus haben
diese Cluster auch faszinierende magnetische Eigenschaften aufgrund
der vorhandenen Eisenatome. Im Gegensatz zu den aus dem täglichen
Leben bekannten Eisenmagneten, die ferromagnetisch sind, zeigen diese
von der Natur verwendeten Nanomagnete eine komplexere,
antiferromagnetische Kopplung.
Antiferromagnetismus, Heisenberg und Multiskalen
Die antiferromagnetische Wechselwirkung zwischen den Eisenatomen der
Eisen-Schwefel-Cluster wird durch die so genannte Heisenbergsche
Austauschkopplung vermittelt und durch eine "Kopplungskonstante"
quantitativ beschrieben. Bislang war es nur möglich, diese Effekte
rein statisch zu untersuchen, was allerdings sehr unrealistisch ist,
da sich normalerweise die Proteine und auch die Cluster permanent
bewegen. Die Theoretischen Chemiker der RUB haben nun eine neuartige
multiskalige Computersimulationstechnik entwickelt, um den Einfluss
dynamischer Bewegungen auf die Heisenbergsche Kopplungskonstante zu
berechnen.
Proteindynamik und magnetische Kopplungen
Und siehe da, es wurde eine starke Beeinflussung der
antiferromagnetischen Kopplungskonstante durch die Proteindynamik
gefunden, welche die Struktur des Proteins dauernd leicht verändert.
Diese Konstante ist also im "wahren Leben" gar nicht konstant, wie
durch die Bezeichnung suggeriert und auch meist stillschweigend
angenommen wird, sondern schwankt in weiten Bereichen um einen
Mittelwert. Dieser Mittelwert ist zunächst einmal von der speziellen
Proteinumgebung abhängig, was anhand zweier Zustände ("Konformere")
eines Ferredoxins gezeigt wurde. Zudem können die dynamischen
Modulationen der antiferromagnetischen Kopplung spektral zerlegt und
die so gewonnenen einzelnen Komponenten analysiert werden.
Interessanterweise stellt sich dabei heraus, dass ganz bestimmte
Schwingungsmoden des Proteins die Kopplung beeinflussen. Nun wird es
darum gehen, diesen theoretisch vorhergesagten Effekt auch messen zu
können. Aber auch da haben die Theoretiker einige Ideen, die sie in
ihrer Publikation vorstellen und damit den Ball den Experimentatoren
zuspielen.
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